Życiorys naukowy: Dr inż. Elżbieta Wątor-Wilk jest doktorantką w Szkole Doktorskiej Nauk Ścisłych i Przyrodniczych w Małopolskim Centrum Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego, specjalizującą się w dziedzinie biologii strukturalnej. Swój projekt badawczy realizuje pod opieką dr. hab. Przemysława Grudnika. Dotychczasowe prace badawcze oraz staże w czołowych ośrodkach naukowych w Niemczech przyniosły jej liczne wyróżnienia.  Dr inż. Elżbieta Wątor-Wilk w swoich projektach badawczych wykorzystywała różnorodne metody biologii strukturalnej, takie jak krystalografia makro-molekularna czy kriomikroskopia elektronowa, a także szereg komplementarnych metodbiochemicznych i biofizycznych. W ramach projektu PRELUDIUM18 prowadziła badania strukturalne nad dwufunkcyjną syntazą deoksyhypuzyny z Trichomonas vaginalis. Podczas stażu w ramach programu Bekker zajmowała się także obrazowaniem receptorów HER2 w natywnych błonach z wykorzystaniem techniki kriotomografii elektronowej(cryo-ET).

Praca badawcza i jej znaczenie: Dzięki rozwojowi badań naukowych w zakresie podstawowych procesów biologicznych możliwa jest praca nad lekami ułatwiającymi i wydłużającymi życie.   Dr inż. Elżbieta Wątor-Wilk w swoich badaniach zajmuje się hypuzynacją – unikalną modyfikacją, której ulega aminokwas – lizyna wyłącznie w jednym z białek uczestniczących w regulacji procesu biosyntezy białka. Nadmiar tej modyfikacji często występuje w komórkach nowotworowych. Jej niedostatek z kolei sprawia, że komórki nie mogą prawidłowo się rozwijać i często jest obserwowany przy schorzeniach neurologicznych.  Zmodyfikowane, posiadające hypuzuynę, białko eIF5A jest niezbędne dla prawidłowego przebiegu wielu istotnych procesów komórkowych, takich jak wzrost komórki i jej podział. Hypuzynacja to najbardziej unikalna z dotychczas poznanych modyfikacji potranslacyjnych białek i została opisana tylko dla jednego białka – czynnika translacyjnego eIF5A. Proces hypuzynacji jest katalizowany przez dwa enzymy: syntazę deoksyhypuzyny (DHS) oraz hydroksylazę deoksyhypuzyny (DOHH). Naukowcy opisując strukturę atomową kompleksu białek e IF5A iDHS, odpowiedzieli napytanie, w jaki sposób tylko jeden konkretny aminokwas lizyna w białku eIF5A jest modyfikowany do hypuzyny.  Przy użyciu technik biologii strukturalnej takich, jak krystalografia makromolekularna, czy kriomikroskopia elektronowa możliwe jest uchwycenie biomolekuł „w akcji”, a taka wizualizacja pozwala na zrozumienie mechanizmu ich działania

Elżbieta Wątor-Wilk :

„Równowaga w procesie hypuzynacji wydaje się być istotna z klinicznego punktu widzenia. Na co dzień badam jak ten proces jest inicjowany, jak się odbywa i jakie są mechanizmy jego regulacji, taka by później móc go odtworzyć i na niego wpływać. To z kolei będzie miało realne przełożenie na projektowanie nowych leków.”

„W biologii strukturalnej fascynuje mnie to, że dzięki naszym badaniom możemy realnie pokazać, jak dany proces przebiega, albo dlaczego dany proces działa nieprawidłowo, np. w przypadku mutacji genetycznych powodujących, np. obniżenie aktywności danego białka. Dziedzina badań, którą się zajmuję daje możliwość dopasowania niewielkiego elementu wiedzy do ogromnej układanki zagadek życia ,a to daje mi największą satysfakcję.